C0663
アセチルコリンエステラーゼ ヒト赤血球由来
buffered aqueous solution, ≥500 units/mg protein (BCA)
別名:
AChE, アセチルコリンアセチルヒドラーゼ
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この商品について
CAS番号:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-559-3
MDL number:
Specific activity:
≥500 units/mg protein (BCA)
Biological source:
human erythrocytes
General description
AChEは主として、分子量約80 kDaの単量体で形成されたジスルフィド結合ホモ二量体からなる四量体糖タンパク質として存在します。
アセチルコリンエステラーゼ（AChE）は、カルボキシルエステラーゼファミリーの酵素です。赤血球AChEは膜に結合しています。AChEはヒト染色体7q22.1に位置します。老化した赤血球ではAChEの濃縮が見られます。
Application
Sigmaのアセチルコリンエステラーゼ（AChE）は、AChEの阻害剤としてのホスホルアミド酸エステルの構造活性研究で使用されてきました。
ヒト赤血球由来アセチルコリンエステラーゼは、次の用途で使用されています。
- 4-アミノキノリンベースの化合物のスクリーニングに使用するコリンエステラーゼ阻害アッセイ。
- 陽性アロステリックモジュレーター（PAM）の作用を試験するAChE活性アッセイ。
- 有機リン化合物ベースの阻害アッセイ。
Biochem/physiol Actions
in vivoでのアセチルコリンの主要な分解酵素です。アセチルコリンと水をコリンと酢酸に変換します。
アセチルコリンエステラーゼは、アセチルコリンの主な生体内分解酵素です。アセチルコリンと水をコリンと酢酸に変換します。コリンエステラーゼは、天然カルバメート類アルカロイドであるエゼリン（フィゾスチグミン）により阻害されます。
アセチルコリンエステラーゼ（AChE）は、神経毒性のバイオマーカーとみなされます。AChEは一酸化窒素シグナル伝達経路のモジュレーターであり、膜完全性および老化のマーカーです。殺虫剤曝露および溶血性貧血は、赤血球（RBC）AChEの量に影響します。RBC AChEは、ヒルシュスプルング病および炎症のマーカーです。′
血液中には2種類のコリンエステラ-ゼが存在します。真性コリンエステラ-ゼすなわち acetylcholinesterase[(AChE)-E.C. 3.1.1.7]である赤血球関連酵素と、偽性コリンエステラ-ゼすなわちbutyrylcholinesterase [(BuChE)-E.C. 3.1.1.8]である血清関連酵素です。
AChEは表面酵素で、GPI部分を介して赤血球膜に固定されています。
AChEは表面酵素で、GPI部分を介して赤血球膜に固定されています。
Physical form
0.1% TRITON® X--100を含有するpH 8.0の 20 mM HEPES溶液
Preparation Note
本酵素は、TRITON X-100を用いてGPIアンカ-とともに抽出し、アフィニティクロマトグラフィ-によって精製した両親媒性物質です。
Analysis Note
電気ウナギ由来のアセチルコリンエステラ-ゼを用いる場合、アセチルコリンを基質としたAChEの活性は、ブチリルコリンを基質とした場合の30~100倍です。
Other Notes
1ユニットは、pH 7.4、37°C、1分間で、1.0 μmolのアセチルチオコリンヨウ素を加水分解する酵素量です。
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
C0663-50UN-PW: + C0663-50UN: + C0663-BULK: + C0663-VAR:
jan
Variability of AChE, BChE, and ChAT genes in the late-onset form of Alzheimer's disease and relationships with response to treatment with Donepezil and Rivastigmine
Scacchi R, et al.
American Journal of Medical Genetics. Part B, Neuropsychiatric Genetics : the Official Publication of the International Society of Psychiatric Genetics, 150(4), 502-507 (2009)
Identification of 4-aminoquinoline core for the design of new cholinesterase inhibitors
Chen Y, et al.
PeerJ, 4, e2140-e2140 (2016)
High-Throughput Screening for Positive Allosteric Modulators Identified Potential Therapeutics against Acetylcholinesterase Inhibition
Chapleau RR, et al.
Journal of Biomolecular Screening, 20(9), 1142-1149 (2015)
Synthesis, lipophilicity study and in vitro evaluation of some rodenticides as acetylcholinesterase reversible inhibitors
Ghadimi S, et al.
Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry, 23(2), 213-217 (2008)
Acetylcholinesterase from human erythrocytes as a surrogate biomarker of lead induced neurotoxicity
Gupta VK, et al.
Enzyme Research, 2015 (2015)
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