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この商品について
Form:
powder
Assay:
≥99% (SDS-PAGE)
Biological source:
horse heart
Mol wt:
12,384
biological source
horse heart
Quality Level
product line
BioUltra
assay
≥99% (SDS-PAGE)
form
powder
mol wt
12,384
storage condition
(Tightly closed Dry)
technique(s)
cell culture | mammalian: suitable
solubility
water: 10 mg/mL, dark red-brown
UniProt accession no.
storage temp.
−20°C
Gene Information
horse ... CYCS(100053958)
General description
シトクロムC(Cyt C)は核DNAにコードされるタンパク質です。前駆体であるアポシトクロムcに由来し、ミトコンドリアの外膜を通過して移動します。
研究の領域:アポトーシス
研究の領域:アポトーシス
Application
H2O2およびUV処理により、ウマシトクロムcの特定部位と範囲の酸化を特徴付けました。こうした状態の部位は、細胞内の酸化環境用のバイオマーカーとして使用可能であることが示唆されました。
ウマ心臓由来のシトクロムcを用いて、ビオチン化シトクロムcを合成して検量線を作成するための原液を調製しました。また、青色ネイティブゲル電気泳動を用いて電子伝達系(ETC)複合体IVを染色し、その活性を測定する反応バッファーの成分としても使用されています。
Biochem/physiol Actions
シトクロムC(Cyt C)は、細胞死プロテアーゼであるカスパーゼ3を活性化させることにより、強力なアポトーシスシグナル伝達分子として作用します。ミトコンドリア膜間腔への放出を促進するシトクロムcヘムリアーゼの助けを借りて、ヘム結合で役割を担っています。Cyt Cはまた、タンパク質のアンフォールディングを開始させ、Cyt Cのペルオキシダーゼ機能を活性化させるリン脂質であるカルジオリピンと相互作用することによって脂質結合を行います。
シトクロムcは、主に電子伝達系のミトコンドリアタンパク質として知られています。シトクロムcは、細胞内で二価鉄状態と三価鉄状態の間を遷移して効率のよい生物学的電子輸送体となり、植物と動物のどちらでも細胞酸化において重要な役割を果たしています。一般に呼吸の汎用触媒と考えられており、呼吸基質と酸素との間に必要な電子架橋を形成します。
Preparation Note
C2506をさらに精製
TCAを用いて調製。
Other Notes
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保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
C2867-10MG: + C2867-VAR: + C2867-BULK: + C2867-50MG:
jan
Yuning Hong et al.
Journal of the American Chemical Society, 134(45), 18713-18723 (2012-10-17)
Interactions of cytochrome c (cyt c) with cardiolipin (CL) partially unfold the protein, activating its peroxidase function, a critical event in the execution of apoptosis. However, structural features of the altered protein species in the heterogeneous ensemble are difficult to
Bradford G Hill et al.
Free radical biology & medicine, 47(6), 675-683 (2009-06-17)
Protein thiol modifications occur under both physiological and pathological conditions and have been shown to contribute to changes in protein structure, function, and redox signaling. The majority of protein thiol modifications occur on cysteine residues that have a low pK(a);
Nadia Bertola et al.
Antioxidants (Basel, Switzerland), 12(5) (2023-05-27)
Fanconi anemia (FA) is a rare genetic disease characterized by a dysfunctional DNA repair and an oxidative stress accumulation due to defective mitochondrial energy metabolism, not counteracted by endogenous antioxidant defenses, which appear down-expressed compared to the control. Since the