活性化第X因子(Xa) ウシ血漿由来

ウシfactor Xaは、親和性タグの除去を目的として、反応可能なfactor Xa認識部位を有する組み換え融合タンパク質の部位特異的切断に使用されます。

融合タンパク質は通常、factor Xaが切断可能なIle-Glu(またはAsp)-Gly-Arg-↓-X配列を有して発現します。通常、1 mgの融合タンパク質を37°Cで2.5時間インキュベートするのに必要なfactor Xaの量は10 μgです。

Factor Xaは、プロトロンビンに存在するArg-Thr結合とArg-Ile結合の加水分解を触媒し、活性トロンビンを発生させます。
Ile-Glu(またはAsp)-Gly-Arg-↓-Xという配列は非常に厳密に認識されます。
Factor Xaは、標的タンパク質の構造によっては他の塩基性残基を切断する場合があります。また、認識配列のアルギニンにプロリン残基が結合している場合は切断を行いません。
最適pH:7.6～8.0
最適温度:37°C

研究用途に限ります。本製品は、輸出入活動を含めて、科学的な目的で使用することを意図した場合、フランスにおいて規制されます（フランス公衆衛生法Article L1211-1 paragraph 2）。購入者（すなわちエンドユーザー）は、公衆衛生法Article L1245-5-1 IIの記載に従い、フランス研究省から輸入許可を得る必要があります。本製品を注文することにより、適切な輸入許可を取得していることを確認することになります。

第Xa因子は、セリンエンドプロテアーゼであり、S1ペプチダーゼファミリーのメンバーです。第Xa因子は、プロトロンビンから活性トロンビンへのタンパク質分解性転換を触媒することにより、凝固カスケードにおいて重要な役割を果たしています。第Xa因子のプロトロンビン転換活性は、in vivoにおいては活性化された血小板表面で第V因子、カルシウムイオン、リン脂質で複合体を形成した際に大幅に促進されます。
酵素原形態の第X因子は、in vivoで2つの異なる経路で活性化されます。内因性経路では、第IXa因子、第VIII因子、リン脂質、カルシウムイオンで構成される触媒複合体が利用されます。外因性経路では、第VII因子と組織因子の複合体が利用されます。第X因子酵素原は、軽鎖と重鎖がジスルフィド単結合で連結された55 KDaの糖タンパク質です。

1ユニットは、pH 8.3、37°C、1分間で、N-ベンゾイル-L-イソロイシル-L-グルタミル-L-グリシル-L-アルギニン-p-ニトロアニリンから1.0 μmolのp-ニトロアニリドを遊離させる量です。