L6150
リシンオキシダーゼ from Trichoderma viride
lyophilized powder, ≥20 units/mg protein
別名:
L-リシン:酸素オキシドレダクターゼ(脱アミノ化)
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この商品について
CAS番号:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
MDL number:
Specific activity:
≥20 units/mg protein
Biological source:
fungus (Trichoderma viride)
製品名
リシンオキシダーゼ from Trichoderma viride, lyophilized powder, ≥20 units/mg protein
biological source
fungus (Trichoderma viride)
form
lyophilized powder
specific activity
≥20 units/mg protein
mol wt
112 kDa
composition
Protein, 5-20%
storage temp.
2-8°C
Quality Level
Application
Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、発光性バイオチップ製剤の調製に使用されています。
Biochem/physiol Actions
Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、L-リジンの酸化的脱アミノ化によるα-ケトε-アミノカプロン酸塩の生成を触媒します。癌白血病細胞において抗腫瘍機能を示します。これは、扁平上皮細胞、線維芽細胞、卵巣および胃腫瘍の腫瘍抑制因子です。リジンオキシダーゼは、結合組織の構造的完全性および胚発生において重要な役割を果たします。
General description
Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、112 kDaの分子量に対応するホモダイマーのフラボ酵素です。65°Cで安定しており、L-リジン基質に非常に特異的です。これは、FAD結合、基質結合、および特徴的な活性部位ファネルを有するらせん状のドメインで構成されます。
Other Notes
1ユニットは、pH 8.0、37°C、1分間で1 μmolの6-アミノ-2-オキソヘキサン酸のL-リジンからの生成を触媒する酵素量です。
Physical form
リン酸バッファ-塩および安定剤を含有
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
I P Smirnova et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 46(4), 384-387 (2000-11-15)
The ability of protein isolated from (Trichoderma Rifai) and azydothymidine to inhibit the reproduction of HIV-virus was compared. The obtained experimental data have verified that Trichoderma Rifai protein is a promising human immunodeficiency virus (HIV) inhibitor.
Recombinant expression, molecular characterization and crystal structure of antitumor enzyme, l-lysine alpha-oxidase from Trichoderma viride
Amano M, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 157(6), 549-559 (2015)
E V Lukasheva et al.
Biochemistry. Biokhimiia, 67(10), 1152-1158 (2002-12-04)
This review summarizes data on the properties of L-lysine alpha-oxidase, an enzyme that belongs to the group of oxidases of L-amino acids. This enzyme acts virtually only on L-lysine with a rather low Km yielding alpha-keto-epsilon-aminocaproic acid. The decrease in
E V Lukasheva et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 43(6), 566-575 (1998-03-21)
The goal of the present study was the development of the optimal method of co-immobilization of two enzymes: L-lysine alpha-oxidase from Trichoderma sp. and horseradish peroxidase. Commercial nitrocellulose, nylon and N+ nylon membranes were used as carriers. The immobilization was
Jedidah W Danson et al.
Analytical biochemistry, 303(2), 120-130 (2002-04-13)
A new assay for l-lysine alpha-oxidase is described. In this assay, the oxidized product generated from l-lysine is reacted with semicarbazide to form alpha-keto-epsilon-aminocaproate semicarbazone. Formation of the alpha-keto acid semicarbazone is continuously monitored spectrophotometrically at 248 nm (epsilon 10,160
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