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この商品について
NACRES:
NA.54
UNSPSC Code:
12352204
Concentration:
600-1,000 units/mL pyruvate kinase, 900-1400 units/mL lactic dehydrogenase
Quality Level
form
buffered aqueous glycerol solution
mol wt
59 kDa
concentration
600-1,000 units/mL pyruvate kinase, 900-1400 units/mL lactic dehydrogenase
storage temp.
−20°C
General description
ウサギ筋肉由来のピルビン酸キナーゼは、解糖系においてホスホエノールピルビン酸からピルビン酸への変換を触媒する金属酵素です。分子量は59 kDaです。本化合物は四量体として存在し、基質と結合する活性部位の構造的変化をもたらします。乳酸デヒドロゲナーゼ(LDH)は、嫌気的解糖における乳酸からピルビン酸への変換を触媒します。本化合物は四量体として存在し、2つのサブユニット(H及びM)で構成されています。真核生物のLDHは、その触媒機能に応じて活性部位ループが開閉します。
Application
ウサギ筋肉由来ピルビン酸キナーゼ/乳酸デヒドロゲナーゼは以下の用途に使用されています:
- 活動性を有する微小管標本におけるATP産生
- 骨格筋重メロミオシン(HMM)のenzyme linked ATPase assay
- 間葉系幹細胞(MSC)乳酸デヒドロゲナーゼ定量のための標準対照
Biochem/physiol Actions
また、ピルビン酸キナーゼはチアミン二リン酸(TDP)のチアミン三リン酸(TTP)へのリン酸化を触媒します。TTPは、抗ウイルス療法及び抗癌療法に適用されることがあります。
ADP定量におけるPK/LDHの使用のためのADP定量法プロトコル 本プロトコルでは、濃度不明のADPを含有する溶液を試薬Dと置き換えることができます。ADP溶液をさらに希釈しなければならない場合があります。
ウサギ筋肉由来の乳酸デヒドロゲナーゼは、アスコルビン酸塩により阻害されることがあります。アルドラーゼ及びアクチンはこの阻害作用をブロックすることが示されました。
ピルビン酸キナーゼは、活性化のためにそれぞれMg2+及びK+などの二価及び一価のカチオンを要します。
Physical form
10 mM HEPES(pH 7.0), 100 mM KCl, 0.1 mM EDTAを含有する50%グリセロ-ルに溶解された溶液
Other Notes
ピルビン酸キナーゼ活性:1 unitは、pH 7.6、37°C、1分間に、1.0 μmolのホスホ(エノール)ピルビン酸をピルビン酸に変換する酵素量です。
乳酸デヒドロゲナーゼ活性:1 unitは、pH 7.5、37°C、1分間に、1.0 μmolのピルビン酸を還元してL-乳酸を生成する酵素量です。
乳酸デヒドロゲナーゼ活性:1 unitは、pH 7.5、37°C、1分間に、1.0 μmolのピルビン酸を還元してL-乳酸を生成する酵素量です。
保管分類
10 - Combustible liquids
wgk
WGK 2
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
Thermal activation of `allosteric-like?large-scale motions in a eukaryotic Lactate Dehydrogenase
Katava M, et al.
Scientific Reports, 7, 41092-41092 (2017)
Jianming Zhang et al.
Nature, 463(7280), 501-506 (2010-01-15)
In an effort to find new pharmacological modalities to overcome resistance to ATP-binding-site inhibitors of Bcr-Abl, we recently reported the discovery of GNF-2, a selective allosteric Bcr-Abl inhibitor. Here, using solution NMR, X-ray crystallography, mutagenesis and hydrogen exchange mass spectrometry
Chemical and enzymatic characterization of recombinant rabbit muscle pyruvate kinase
Boehme C, et al.
Biological Chemistry, 394(5), 695-701 (2013)