biological source
soybean
Quality Level
type
Type IV-S
form
solid
concentration
≥30% (enzymatic)
solubility
chloroform: soluble 100 mg/mL, clear to slightly hazy, yellow to orange
functional group
phospholipid
lipid type
phosphoglycerides
shipped in
ambient
storage temp.
−20°C
SMILES string
[P](=O)([O-])(OC[C@H](OC(=O)CCCCCCC\C=C/C\C=C/CCCCC)COC(=O)CCCCCCCCCCCCCCC)OCC[N+](C)(C)C
InChI
1S/C42H80NO8P/c1-6-8-10-12-14-16-18-20-21-23-25-27-29-31-33-35-42(45)51-40(39-50-52(46,47)49-37-36-43(3,4)5)38-48-41(44)34-32-30-28-26-24-22-19-17-15-13-11-9-7-2/h14,16,20-21,40H,6-13,15,17-19,22-39H2,1-5H3/b16-14-,21-20-/t40-/m1/s1
InChI key
JLPULHDHAOZNQI-ZTIMHPMXSA-N
Application
L-α-ホスファチジルコリンは以下の用途に適しています:
- ヒト赤芽球の臨床増殖のためのヒト赤芽球大量増殖培養(HEMAdef)培地の成分として
- 可溶性CLIC1により与えられる脂質小胞の塩素透過性を調べるための塩素流出アッセイ
- 可溶化ワックス合成酵素活性を測定するためのアッセイ
- コール酸により可溶化されたアデニル酸シクラーゼ触媒単位の再懸濁に使用されるバッファーAの成分として
- 反すう動物精子の凍結のための凍結保護物質として
- ホスホリパーゼ活性の推定のための基質として
- ARF(ADPリボシル化因子)およびAP-1(アダプタータンパク質)の動員効率を評価するためのリポソームの作製
- 可溶化されたアデニル酸シクラーゼの単離触媒単位の調製
Biochem/physiol Actions
ホスファチジルコリンは真核細胞の主な膜リン脂質であり、膜の構造成分を形成しています。また、複数の脂質メッセンジャーのリザーバー、ならびにリゾホスホファチジルコリン、ホスファチジン酸、ジアシルグリセロール、血小板活性化因子、およびアラキドン酸などの生物活性脂質の供給源としても機能しています。
総脂質の約15%を占める脳の主要な構造リン脂質で、主に灰白質に局在しています。
Preparation Note
製品番号P5638から精製されています。
Still not finding the right product?
Explore all of our products under L-α-ホスファチジルコリン
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
関連コンテンツ
Product Information Sheet
K D Lardizabal et al.
Plant physiology, 122(3), 645-655 (2000-03-11)
Wax synthase (WS, fatty acyl-coenzyme A [coA]: fatty alcohol acyltransferase) catalyzes the final step in the synthesis of linear esters (waxes) that accumulate in seeds of jojoba (Simmondsia chinensis). We have characterized and partially purified this enzyme from developing jojoba
Anna Kloda et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 104(5), 1540-1545 (2007-01-24)
In this study, the heteromeric N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptor channels composed of NR1a and NR2A subunits were expressed, purified, reconstituted into liposomes, and characterized by using the patch clamp technique. The protein exhibited the expected electrophysiological profile of activation by glutamate
R S Salter et al.
The Journal of biological chemistry, 256(19), 9830-9833 (1981-10-10)
The catalytic and guanine nucleotide regulatory (G/F) units of solubilized bovine brain adenylate cyclase were separated by gel filtration as described by Strittmatter, S., and Neer, E. J. ((1980) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 77, 6344-6348). The isolated