トロンビン ウシ血漿由来

Thrombin is the final coagulation protease in regard to hemostasis, promoting both procoagulant and anticoagulant effects. Thrombin comprises of A-chain and B-chain with the catalytic pocket. The C-terminal regions has a fibrinogen recognition site (FRS) and a heparin binding site (HBS). The main function of thrombin is cleavage of fibrinogen to fibrin. It coordinates the coagulation cascade and coordinates with protease-activated receptors (PARs) to regulate physiological functions. High levels of thrombin causes neurotoxicity in dopaminergic neurons and contribute to the progression of parkinsons disease. Altered thrombin levels modulates coagulation pathway in multiple sclerosis. Patients with coronary artery disease (CAD) show elevated levels of thrombin.

Thrombin is used for site specific cleavage of recombinant fusion proteins containing an accessible thrombin recognition site for removal of affinity tags. Thrombin has been used in a study to evaluate coagulation abnormalities in acute liver failure.

Thrombin from bovine plasma may be used:

• for the generation of fibrin from fibrinogen embedded in microbubbles
• for the cleavage of hydrogenase maturation protein (HypF-N) from the nickel resin

as revitalization model to mimic blood fabrication in root canal

Arg-Glyを選択的に切断するセリンプロテア-ゼは、フィブリノ-ゲン内に結合し、フィブリンおよびfibrinopeptide A、Bを形成します。

凍結乾燥粉末(塩化ナトリウムおよびTris-HCl(pH 7.0)を含有)。

従来のトロンビン製品では活性化にウシの脳を使用していましたが、本製品ではウシの肺を使用しております。そのため、ウシの脳に由来する成分は含まれていません。

NIHのアッセイでは、Biggs法の変法に基づいて、トロンビンサンプル(1%バッファ-アルブミン溶液で安定化)0.1 mLと、基質として希釈血漿(同量の生理食塩水で希釈)0.2 mLを用います。 凝固時間15~25秒の範囲でトロンビン濃度を決定します。

活性は、NIIHトロンビン標準品(ロットK)との直接比較によって得られたNIH単位で表しています。

より詳細な情報につきましては、www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorerのthrombinをご覧ください。

Activity is expressed in NIH units obtained by direct comparison to a NIH thrombin reference standard.