Anticuerpo anti-arrestina de cono retiniano

Evaluada por inmunoelectrotransferencia en lisados de tejido de retina de ratón. Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): una dilución 1:500 de este anticuerpo detectó la arrestina-C en lisado de tejido de retina de ratón.

Anti-arrestina de conos, nº de ref. AB15282, es un anticuerpo policlonal de conejo que detecta la arrestina-C y se ha probado para utilizar en inmunohistoquímica (parafina) e inmunoelectrotransferencia.

Aplicaciones probadas Análisis mediante inmunohistoquímica (parafina): una dilución 1:250 de un lote representativo detectó la arrestina de los conos en cortes de tejido cerebeloso de ratón, y de retina de rata y ratón. Nota: el usuario debe determinar las diluciones de trabajo óptimas ya que las muestras y las condiciones experimentales pueden variar con el usuario final

Categoría de investigación
Neurociencia

Subcategoría de investigación
SNP y sensorial

Este anticuerpo policlonal de conejo detecta la arrestina-C. Se dirige a un epítopo dentro de los 12 aminoácidos de la región C-terminal.

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La arrestina-C (UniProt: Q9EQP6; también conocida como arrestina de cono retiniano, cArr, arrestina 3 de cono retiniano) está codificado por el gen Arr3 (ID del gen: 170735) en especies murinas. Las arrestinas son una superfamilia de proteínas multifuncionales que regulan la señalización y el tráfico de la mayoría de los receptores acoplados a proteína G (GPCR), así como la ubicación subcelular y la actividad de muchas otras proteínas de señalización. La arrestina-C, un homodímero unido por puentes disulfuro, se encuentra predominantemente en los segmentos interno y externo de las células fotorreceptoras, y en las regiones plexiformes internas de la retina. Se expresa en los fotorreceptores conos y los pinealocitos y puede contribuir a los mecanismos de desconexión asociados con la visión de color de gran agudeza. La arrestina-C es una molécula alargada de dos dominios con pliegue total e interacciones interdominio fundamentales que mantienen la proteína libre en la conformación basal similar a la de los otros subtipos. Se ha comunicado que varios elementos estructurales contribuyen a la unión de la arrestina. La región ácida C-terminal desempeña un papel regulador en el control de la selectividad de unión de la arrestina hacia la forma fosforilada y activada de un receptor. El dominio N-terminal básico participa directamente en la interacción del receptor y desempeña un papel regulador a través de la interacción intramolecular con la región ácida C-terminal. Además, dos dominios localizados centralmente están directamente involucrados en la determinación de la especificidad y selectividad de la unión al receptor. Mutaciones en el gen ARR3 en humanos se han relacionado con la miopía 26 ligada al X que se caracteriza por los cambios típicos del fondo tigroide comúnmente observados en la gran miopía de inicio temprano. (Ref.: Gurevich, VV., et al. (2018). Protein Cell. 9; 986-1003; Xiao, X., et al. (2016). Mol. Vis. 22; 1257-1266).

Peso molecular objetivo ~50 kDa observado. 41,92 kDa calculados. En algunos lisados pueden observarse bandas no caracterizadas.

Epítopo: C-terminal

Péptido lineal conjugado con KLH que corresponde a 12 aminoácidos de la región C-terminal de la arrestina del cono de ratón.

Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.

Anticuerpo policlonal de conejo purificado en tampón que contiene tampón fosfato 0,02 M, pH 7,6, NaCl 0,25 M, azida sódica al 0,1%.

Purificada por inmunoafinidad

Almacenamiento recomendado: entre +2°C y +8°C.

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