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Merck

324713

Glu-C Protease

Selectively cleaves at glutamic acid residues, suitable for mass spectromety, from Staphylococcus aureus

Synonyme(s) :

Endoproteinase Glu-C, Excision Grade, Staphylococcus aureus, V8 Protease

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A propos de cet article

Numéro CAS:
Numéro CE :
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.54
MDL number:
Specific activity:
≥10 units/mg protein
Biological source:
Staphylococcus aureus
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Nom du produit

Endoproteinase Glu-C, Excision Grade, Staphylococcus aureus,

biological source

Staphylococcus aureus

grade

Proteomics Grade

form

lyophilized

specific activity

≥10 units/mg protein

manufacturer/tradename

Calbiochem®

storage condition

OK to freeze

shipped in

ambient

storage temp.

2-8°C

Quality Level

Disclaimer

Toxicity: Harmful (C)

General description

Native endoproteinase Glu-C from Staphylococcus aureus. Serine protease that specifically hydrolyzes peptide bonds at the carboxylic side of glutamic acid and aspartic acid residues. Inhibited by DFP and α2-macroglobulin. Suggested working concentration: 1:20 to 1:100 (protease:protein by weight) for sequence analysis.

Other Notes

Houmard, J., and Drapeau, G.R. 1972. Proc. Natl. Acad. Sci. USA69, 3506.
One unit is defined as the amount of enzyme that will hydrolyze 1.0 µmol Z-Phe-Leu-Glu-pNA per min at 25°C, pH 7.8.

Preparation Note

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C) for long term storage or refrigerate (4°C) for short term storage. Stock solutions are stable for up to 2 days at 4°C or for up to 1 month at -20°C.

Legal Information

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

pictograms

Health hazard

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Danger

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Hazard Classifications

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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S Zhang et al.
The Journal of biological chemistry, 271(52), 33575-33579 (1996-12-27)
While multiple G protein beta and gamma subunit isoforms have been identified, the implications of this potential diversity of betagamma heterodimers for signaling through betagamma-regulated effector pathways remains unclear. Furthermore the molecular mechanism(s) by which the betagamma complex modulates diverse
Victoria L Stefanelli et al.
Matrix biology : journal of the International Society for Matrix Biology, 82, 86-104 (2019-04-21)
The extracellular matrix (ECM) microenvironment is increasingly implicated in the instruction of pathologically relevant cell behaviors, from aberrant transdifferentation to invasion and beyond. Indeed, pathologic ECMs possess a panoply of alterations that provide deleterious instructions to resident cells. Here we

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