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Laissez-nous vous aiderbiological source
bacterial (Lysobacter enzymogenes)
form
lyophilized
specific activity
≥200 units/mg protein (at 25 °C, with Chromozym PL)
mol wt
33 kDa by SDS-PAGE (reducing)
purified by
electrophoresis
packaging
pkg of 3 × 5 μg (11047825001), pkg of 5 μg (11420429001)
manufacturer/tradename
Roche
storage condition
(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place.)
technique(s)
activity assay: suitable
color
white
optimum pH
8.5-8.8
pH range
5-12
solubility
water: soluble
suitability
suitable for enzyme test
UniProt accession no.
storage temp.
2-8°C
Catégories apparentées
General description
L'endoprotéinase Lys-C de qualité séquençage est isolée de Lysobacter enzymogenes en tant que protéase hautement purifiée et spécifique. L'endoprotéinase Lys-C issue de Lysobacter enzymogenes appartient à la famille des peptidases S1. Elle est essentiellement utilisée pour assurer la fragmentation initiale des chaînes polypeptidiques dans l'analyse de séquences protéiques.
Application
Use Endoproteinase Lys-C Sequencing Grade for protein structure analysis and for sequence analysis. It is suitable to digest proteins in solution, in polyacrylamide gels or on blotting membranes.
Biochem/physiol Actions
This enzyme is a serine protease that specifically hydrolyzes amide, ester, and peptide bonds at the carboxylic side of Lys (in Tris-HCl buffer, pH 7.0 to 9.0).
Inactivation à la chaleur: Enzyme can be denatured using heat (5 min at 100 °C) or by TCA.
Inactivation à la chaleur: Enzyme can be denatured using heat (5 min at 100 °C) or by TCA.
Preparation Note
μ This results in a buffer concentration of 50 mM Hepes, pH 8.0, 10 mM EDTA and 5 mg/ml raffinose.
Conditions de stockage (solution de travail) : +2 à +8 °C
Other Notes
Pour la recherche en sciences de la vie uniquement. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.
Classe de stockage
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 2
flash_point_f
does not flash
flash_point_c
does not flash
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H Alexander Ebhardt et al.
Rapid communications in mass spectrometry : RCM, 28(24), 2735-2743 (2014-11-08)
Tandem mass (MS/MS) spectra generated by collision-induced dissociation (CID) typically lack redundant peptide sequence information in the form of e.g. b- and y-ion series due to frequent use of sequence-specific endopeptidases cleaving C- or N-terminal to Arg or Lys residues.
Heterologous expression and pro-peptide supported refolding of the high specific endopeptidase Lys-C
Stressler T, et al.
Protein Expression and Purification, 118, 31-38 (2016)
Tao Xu et al.
Nature protocols, 4(3), 325-332 (2009-02-21)
This protocol outlines the essential steps of mass spectrometry-based analysis of protein samples that can be used to identify post-translational arginylation. We describe special considerations for sample preparation and digestion, mass spectrometry analysis using high-precision instruments, database searching for the
Jung Hun Oh et al.
Journal of proteome research, 10(3), 1406-1415 (2011-01-14)
Many efforts have been made to discover novel bio-markers for early disease detection in oncology. However, the lack of efficient computational strategies impedes the discovery of disease-specific biomarkers for better understanding and management of treatment outcomes. In this study, we
Jason A Wall et al.
American journal of physiology. Heart and circulatory physiology, 291(5), H2462-H2472 (2006-06-13)
Ischemia-reperfusion (I/R) has critical consequences in the heart. Recent studies on the functions of I/R-activated kinases, such as p38 mitogen-activated protein kinase (MAPK), showed that I/R injury is reduced in the hearts of transgenic mice that overexpress the p38 MAPK
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