Élastase from human leukocytes

L'élastase de leucocyte est une sérine endoprotéase de 29 kDa appartenant à la famille de la protéinase S1. Elle se présente sous forme d'une chaîne peptidique unique de 238 acides aminés avec quatre ponts disulfures. Elle contient deux ou trois glycanes à liaison N-glycosidique, de composition variable, qui constituent ses trois isoformes principales.
Point isoélectrique : pI = 8,77 - 9,55

L'élastase est une enzyme protéolytique. Elle appartient au sous-groupe des peptidyl peptide hydrolases. C'est un constituant anatomique principal des artères. Elle se retrouve en abondance dans le pancréas et le suc pancréatique de nombreux oiseaux et mammifères. On la retrouve également dans le sérum humain, les granulocytes et les érythrocytes.

L'élastase de leucocytes humains a été utilisée :

• pour mesurer l'activité de l'élastase dans le sérum
• pour la digestion protéolytique de la fibronectine et des glandes salivaires
• dans l'essai d'activité de l'élastase de neutrophiles
• pour la digestion de l'E-cadhérine par l'élastase de neutrophiles dans un système acellulaire
• dans l'essai de guérison de plaie "scratch wound"
• dans une étude évaluant l'accélération de la cicatrisation par des fragments de Nle3-angiotensine(1-7) dans des modèles dermiques

L'élastase a été utilisée pour la digestion de la fibronectine. Le résultat a été comparé au produit de digestion de la fibronectine par un homogénat brut de leucocytes humains en vue d'examiner la présence de peptides de fibronectine dans la salive de patients atteints du syndrome de Sjögren. Cette enzyme a également été utilisée comme référence pour déterminer l'activité de l'élastase dans les lysats cellulaires. Cette étude a examiné les effets de l'acide tout-trans rétinoïque sur les activités procoagulantes et fibrinolytiques des cellules blastiques en culture. Ces cellules blastiques provenaient de patients atteints de leucémie aiguë promyélocytaire.

L'enzyme élastase est capable de libérer des peptides solubles à partir de fibres d'élastine insolubles grâce à un processus protéolytique. Elle peut stimuler la désintégration de l'axonème avec l'aide de l'adénosine triphosphate (ATP). Contrairement à l'élastase pancréatique, l'enzyme provenant des leucocytes clive préférentiellement du côté carboxyle des résidus de valine, mais aussi dans une moindre mesure après les résidus d'alanine. Les substrats naturels incluent l'élastine, les protéoglycanes du cartilage, le collagène de type I, II et IV et la fibronectine.

Produit lyophilisé à partir d'une solution d'acétate de sodium 0,05 M (pH 5,5) et de NaCl 0,6 M.

Une unité libère une nanomole de p-nitrophénol par seconde à partir d'ester de BOC-L-alanine p-nitrophényle à pH 6,5 et à 37 °C.