Pepsine from porcine gastric mucosa

Le pH optimal se situe entre 2 et 4. Activité maintenue dans une solution d′urée à 4 M et de guanidine HCl à 3 M. Stable à 60 °C. La pepsine est inactivée de façon irréversible à pH 8,0 - 8,5.

Protéine déterminée par E1%/280

La pepsine de Sigma a été utilisée en association avec d′autres enzymes pour doser l′amidon résistant aux enzymes dans du pain. Elle a également servi à simuler la digestion gastro-intestinale in vitro d′isolats de protéines de lactosérum ou de pois.

La pepsine est une peptidase servant à digérer les protéines qui est couramment utilisée dans la préparation de fragments Fab à partir d′anticorps. De la pepsine de muqueuse gastrique de porc a été employée pour hydrolyser des échantillons cervicaux secs de souris. Le produit P6887 se présente sous forme de poudre lyophilisée et a été utilisé pour digérer des protéines lors de l′analyse de fibres alimentaires .

La pepsine peut être utilisée pour produire des fragments F(ab′)₂ d′anticorps. pepsine sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Clivage préférentiel : résidus hydrophobes et aromatiques en positions P1 et P1′. Clive les liaisons Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe et Phe-Tyr dans la chaîne β d′insuline.

Contrairement à d′autres peptidases, la pepsine hydrolyse uniquement les liaisons peptidiques, et non les liaisons amide ou ester. Le clivage intervient spécifiquement au niveau des peptides comportant un acide aromatique sur l′un des côtés de la liaison peptidique, surtout si l′autre résidu est également un acide aminé aromatique ou dicarboxylique. La présence d′un acide aminé soufré à proximité de la liaison peptidique, comportant un acide aminé aromatique, augmente la susceptibilité à l′hydrolyse. La pepsine clive également préférentiellement le côté carboxylique de la phénylalanine et de la leucine, et, dans une moindre mesure, le côté carboxylique des résidus d′acide glutamique. Elle ne clive pas les liaisons de type valine, alanine ou glycine. De la Z-L-tyrosyl-L-phénylalanine, de la Z-L-glutamyl-L-tyrosine ou de la Z-L-méthionyl-L-tyrosine peuvent servir de substrats pour la digestion par la pepsine. La pepsine est inhibée par plusieurs peptides contenant de la phénylalanine.

Pour en savoir plus sur la pepsine, rendez-vous sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Une unité produit un ΔA₂₈₀ de 0,001 par minute à pH 2,0 et 37°C, mesuré sous forme de produits solubles dans le TCA, en utilisant de l′hémoglobine en guise de substrat. (volume final = 16 ml, trajet optique = 1 cm)