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Merck

12804

O-(ベンゾトリアゾール-1-イル)-N,N,N′,N′-テトラメチルウロニウム ヘキサフルオロホスファート

≥98.0% (T), for peptide synthesis

別名:

N,N,N′,N′-テトラメチル-O-(1H-ベンゾトリアゾール-1-イル)ウロニウムヘキサフルオロホスファート, HBTU

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この商品について

実験式(ヒル表記法):
C11H16F6N5OP
CAS番号:
分子量:
379.24
NACRES:
NA.22
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352107
EC Number:
423-020-5
MDL number:
Beilstein/REAXYS Number:
7328329
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製品名

O-(ベンゾトリアゾール-1-イル)-N,N,N′,N′-テトラメチルウロニウム ヘキサフルオロホスファート, ≥98.0% (T)

Quality Level

assay

≥98.0% (T)

form

solid

reaction suitability

reaction type: Coupling Reactions

mp

200 °C (dec.) (lit.)

solubility

acetonitrile: 0.1 g/mL, clear

application(s)

peptide synthesis

functional group

amine

storage temp.

2-8°C

SMILES string

F[P-](F)(F)(F)(F)F.CN(C)C(\On1nnc2ccccc12)=[N+](/C)C

InChI

1S/C11H16N5O.F6P/c1-14(2)11(15(3)4)17-16-10-8-6-5-7-9(10)12-13-16;1-7(2,3,4,5)6/h5-8H,1-4H3;/q+1;-1

InChI key

UQYZFNUUOSSNKT-UHFFFAOYSA-N

General description

HBTUは、Fmocベースの固相ペプチド合成に使用されるペプチドカップリング剤です。

Application

最近の研究では、このカップリング剤の結晶ならびに溶液構造がグアニジニウム N-オキシドであり、ウロニウム化合物ではないことが示されています。ペプチド合成のカップリング試薬の利点は以下のとおりです:非常に少ないラセミ化、シンプルな反応条件、非常に短い反応時間、および高い収率。
HBTUは、ペプチド合成用のペプチドカップリング剤です。これは、標準的なFmoc-ベースの固相ペプチド合成(SPPS)プロトコルにおいても使用されています。



pictograms

Exclamation mark

signalword

Warning

hcodes

Hazard Classifications

Skin Sens. 1A

保管分類

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves



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L P Miranda et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 96(4), 1181-1186 (1999-02-17)
The chemical synthesis of peptides and small proteins is a powerful complementary strategy to recombinant protein overexpression and is widely used in structural biology, immunology, protein engineering, and biomedical research. Despite considerable improvements in the fidelity of peptide chain assembly
Marc-Philipp Pfeil et al.
Scientific reports, 8(1), 14926-14926 (2018-10-10)
The spread of antimicrobial resistance stimulates discovery strategies that place emphasis on mechanisms circumventing the drawbacks of traditional antibiotics and on agents that hit multiple targets. Host defense peptides (HDPs) are promising candidates in this regard. Here we demonstrate that
Héloise Boullet et al.
Molecules (Basel, Switzerland), 24(9) (2019-05-06)
Antimicrobial peptides (AMPs) are considered as potential therapeutic sources of future antibiotics because of their broad-spectrum activities and alternative mechanisms of action compared to conventional antibiotics. Although AMPs present considerable advantages over conventional antibiotics, their clinical and commercial development still