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この商品について
CAS番号:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-840-0
MDL number:
Specific activity:
≥10 units/mg solid
form
lyophilized powder
specific activity
≥10 units/mg solid
mol wt
~95 kDa
technique(s)
cell based assay: suitable
suitability
suitable for assay of choline, suitable for molecular biology
storage temp.
−20°C
Quality Level
General description
等電点:4.1 ± 0.1
ミカエリス定数:2.84 x 10¯3M (コリン)、5.33 x 10¯3M (ベタインアルデヒド)
構造:1 モルの酵素に 1 モルの FAD が共有結合しています
阻害剤:p-クロロ第二水銀安息香酸、Cu++、Co++、Hg++、Ag+
至適 pH8.0~8.5
至適温度:40~ 45°C
pH 安定性:pH 7.0~9.0(30°C、2時間)
温度安定性:37°C以下(pH 7.5、10分)
ミカエリス定数:2.84 x 10¯3M (コリン)、5.33 x 10¯3M (ベタインアルデヒド)
構造:1 モルの酵素に 1 モルの FAD が共有結合しています
阻害剤:p-クロロ第二水銀安息香酸、Cu++、Co++、Hg++、Ag+
至適 pH8.0~8.5
至適温度:40~ 45°C
pH 安定性:pH 7.0~9.0(30°C、2時間)
温度安定性:37°C以下(pH 7.5、10分)
Application
Alcaligenes sp.由来のコリンオキシダーゼは、以下に使用されています:
- キチン膜で構築されたコリンバイオセンサーの研究や、コリンエステラーゼ阻害活性の測定といったアプリケーション
- コリンオキシダーゼと共有結合したフラビンの光反応に関する分光学的な研究
- 脳組織ホモジネートにおけるコリンアセチルトランスフェラーゼ(ChAT)活性を測定するためのリン酸緩衝生理食塩水(PBS)の成分として
- オートタキシン(ATX)によって生成されるコリンをATX活性アッセイにより測定するため、およびホスホリパーゼ-D(PLD)によって生成されるコリンををPLD活性アッセイにより測定するため
Biochem/physiol Actions
コリンオキシダーゼは、コリンの 4 電子酸化を触媒し、中間体としてベタイン-アルデヒドを、第一電子アクセプターとして分子状酸素を伴い、グリシン-ベタインを生成します。本酵素はまた、基質としてベタイン-アルデヒドを受容します。これは、コリンからアルデヒド中間体、およびベタイン-アルデヒドからグリシン-ベタインへの変換における反応メカニズムの研究を可能にします。本酵素は、分子量約 72,000 Da(ゲルろ過)または 66,000 Da(SDS ゲル電気泳動)のフラボタンパク質です。
Other Notes
1ユニットは、pH 8.0、37°C、1分間に、1 μmolのコリンを酸化してベタインアルデヒドを生成し、1 μmolのH2O2を生じる酵素量です。注:コリンオキシダーゼによるコリンからベタインへの変換中に、コリン1 μmolあたり2 μmolのH2O2が生じます。
signalword
Danger
hcodes
pcodes
Hazard Classifications
Resp. Sens. 1
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
C5896-100UN: + C5896-500UN: + C5896-50UN: + C5896-BULK: + C5896-VAR: + C5896-1KU:
jan
M Ohta-Fukuyama et al.
Journal of biochemistry, 88(1), 197-203 (1980-07-01)
Choline oxidase from Alcaligenes sp. catalyzed the oxidation of choline and betaine aldehyde to betaine with concomitant consumption of oxygen and production of hydrogen peroxide. The values of Km for choline and betaine aldehyde were 0.87 and 6.2 mM, respectively.
S Pundir et al.
Analytical biochemistry, 427(1), 26-32 (2012-05-09)
A bienzymatic choline biosensor was constructed by coimmobilizing acetylcholinesterase (AChE) and choline oxidase (ChO) onto nanocomposite of carboxylated multiwalled carbon nanotubes (c-MWCNTs) and zirconium oxide nanoparticles (ZrO(2)NPs) electrodeposited on the surface of a glassy carbon electrode (GCE) and using it
Shihua Hou et al.
Biosensors & bioelectronics, 33(1), 44-49 (2012-01-11)
A novel acetylcholinesterase (AChE)/choline oxidase (ChOx) bienzyme amperometric acetylcholine biosensor based on gold nanoparticles (AuNPs) and multi-walled carbon nanotubes (MWCNTs) has been successfully developed by self-assembly process in combination of sol-gel technique. A thiolated aqueous silica sol containing MWCNTs and
Bo-Chuan Hsieh et al.
Journal of pharmaceutical and biomedical analysis, 45(4), 673-678 (2007-03-03)
An amperometric flow-injection choline biosensor was assembled utilizing natural chitinous membrane as the supporting material for biocatalyst immobilization, and the membrane was purified from Taiwanese soldier crab, Mictyris brevidactylus. The chitinous membrane (<50.0 microm in thickness) was covalently immobilized with
S Ikuta et al.
Journal of biochemistry, 82(6), 1741-1749 (1977-12-01)
Choline oxidase was purified from the cells of Arthrobacter globiformis by fractionations with acetone and ammonium sulfate, and column chromatographies on DEAE-cellulose and on Sephadex G-200. The purified enzyme preparation appeared homogeneous on disc gel electrophoresis. The enzyme was a
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