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Merck

S5692

サイプロ™オレンジ タンパク質ゲル染色剤

別名:

protein gel stain, SYPRO™ dye

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この商品について

UNSPSC Code:
41105322
EC Number:
200-664-3
NACRES:
NA.32

主要文書

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shelf life

≥6 mo. (when stored desiccated and protected from light at room temperature, 4 °C or 20 °C.)

technique(s)

protein staining: suitable

fluorescence

λex 300,470 nm; λem 570 nm

Quality Level

200

関連するカテゴリー

Application

SYPRO orange タンパク質ゲル染色は、目的のタンパク質の熱変性アッセイおよび熱シフトアッセイに使用されています。これは、示差走査蛍光測定にも使用されています。

Disclaimer

SYPRO保存溶液は、室温、4℃または20℃、乾燥、遮光条件下で保存する必要があります。適切に保存すれば、これらの保存溶液は6ヵ月～1年間安定です。緩衝液または酢酸溶液で希釈した染色試薬は、非常に清潔で洗剤を含まないガラスボトルまたはプラスチックボトルに入れ、4℃、遮光条件下で少なくとも3ヵ月間保存できます。 

General description

SYPRO OrangeはSYPRO Redに似ていますが、いくぶん明るく、わずかに高いバックグラウンド蛍光を示します。 レーザー励起ゲルスキャナーを使用している方には、SYPRO Orangeにはアルゴンイオンレーザーベースの装置をお勧めします。 色素は、UVまたは広帯域照射により効率的に刺激されます。これは、ブロットやIEFゲルでタンパク質を染色するのには適しておらず、2-Dゲルでタンパク質を染色すると感度が低下します。
SYPRO Orangeは
  • 非常に高い感度を有します。 本染色では、ミニゲルバンドあたり1～2 ngのタンパク質を検出できるため、クーマシーブリリアントブルーまたは銀染色よりも感度が高くなります。
  • 迅速。 染色は1時間未満で完了します
  • シンプル。 電気泳動後、ゲルを染色し、すすぎ、写真を撮ります。固定や脱色ステップは不要です
  • 標準的な実験装置に対応しています。 染色されたタンパク質は、標準的な300 nmのUVトランスイルミネーターまたはレーザースキャナーで可視化できます。
  • 費用効果的。 SYPRO Orangeによる染色は銀染色するよりも安価で、時間もかかりません。
  • タンパク質間の変動が小さい。 本色素はタンパク質の周りのSDSコートと相互作用するため、クーマシーや銀染色と比べて異なる種類のタンパク質間でより一貫した染色が得られます。
  • タンパク質に対して選択的。 SYPRO Orangeは6.5 kDaという小さいタンパク質を検出し、核酸やリポ多糖を染色しません。 これは、グリコシル化されたタンパク質を染色します。
  • 直線的に広がる検出範囲 染色されたバンドの蛍光強度は、3桁を超えるタンパク質量に対して直線的です（クーマシーまたは銀染色よりもはるかに広い範囲）。

Legal Information

SYPRO is a trademark of Thermo-Fisher Scientific, Inc.

保管分類

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 3

flash_point_f

188.6 °F - closed cup

flash_point_c

87 °C - closed cup

適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

第4類:引火性液体 + 第三石油類 + 危険等級III + 非水溶性液体

fsl

S5692-50UL-PW: + S5692-VAR: + S5692-BULK: + S5692-500UL-PW: + S5692-50UL: + S5692-500UL:

jan

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試験成績書（COA）

Lot/Batch Number
MKDB0944
MKCZ0114
MKCZ7650
MKCZ7427
MKCZ3036

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Influence of GTP on system specific chaperone - Twin arginine signal peptide interaction.
Cherak SJ and Turner RJ
Biochemical and Biophysical Research Communications, 465, 753-757 (2015)
Ruth Cohen-Khait et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 113(52), 14982-14987 (2016-12-14)
Protein-protein interactions occur via well-defined interfaces on the protein surface. Whereas the location of homologous interfaces is conserved, their composition varies, suggesting that multiple solutions may support high-affinity binding. In this study, we examined the plasticity of the interface of
M Murshida Mahbub et al.
Mobile DNA, 8, 16-16 (2017-11-21)
R2 elements are a clade of early branching Long Interspersed Elements (LINEs). LINEs are retrotransposable elements whose replication can have profound effects on the genomes in which they reside. No crystal or EM structures exist for the reverse transcriptase (RT)
Algal lectin binding to core (a1-6) fucosylated N-glycans: structural basis for specificity and production of recombinant protein.
do Nascimento AS, et al.
Glycobiology, 25, 607-616 (2015)
Glu121-Lys319 salt bridge between catalytic and N-terminal domains is pivotal for the activity and stability of Escherichia coli aminopeptidase N.
Gumpena R, et al.
Protein Science, 21, 727-736 (2012)
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資料

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プロトコル

ウェスタンブロッティングのための細胞溶解・タンパク質抽出

後続のウェスタンブロッティングのためのサンプル調製（培養組織・細胞の効果的な溶解とタンパク質抽出）プロトコル

Cell Lysis and Protein Extraction for Western Blotting

Protocol for sample preparation for cell lysis and efficient protein extraction from cultured tissues and cells for subsequent Western blotting.

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Data Sheet - S5692

Instructions

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