トリプシノーゲン ウシ膵臓由来

トリプシノーゲンは酵素前駆体（チモーゲン）で、活性化されてトリプシンとなります。膵臓で合成され、小腸内に到達するとエンテロキナーゼによって活性化されます。ウシトリプシノーゲンは、229個のアミノ酸からなる1本のポリペプチド鎖で、6本のジスルフィド架橋によって繋がれています。エンテロキナーゼは、トリプシノーゲンのNH₂末端のLys6-Ile7ペプチド結合でヘキサペプチドを切断し、トリプシノーゲンを活性化します。こうして生成したトリプシンは、さらに自己触媒的にトリプシノーゲンを活性化し、トリプシンを生成します。トリプシンの未変化体はβ-トリプシンと呼ばれ、Lys₁₃₁-Ser₁₃₂での自己分解によりα-トリプシンを生成し、ジスルフィド架橋によって互いに繋がれています。トリプシンは活性部位にHis₄₆およびSer₁₈₃を有するセリンプロテアーゼです。トリプシンの至適pHは7～9です。

ウシ膵臓由来トリプシノーゲンは、以下の用途に適しています。

• 単光路での顕微減衰全反射フーリエ変換赤外分光（ATR-FT-IR）法による水溶液中のタンパク質の二次構造解析
• エレクトロスプレーイオン化四重極飛行時間型（ESI-Q-TOF）質量分析計のチューニングおよび較正
• 赤外（IR）分光法によるタンパク質の二次構造解析
• SDS-PAGEの分子量マーカー（24KDa）として

カルシウムと結合したフィチン酸は、活性化のため切断できないトリプシノーゲンの分泌を亢進させることが明らかになっています。また、活性化されたトリプシンの構造を安定化させるカルシウムの作用を抑制します。トリプシノーゲンの活性型であるトリプシンは、リジンおよびアルギニンアミノ酸残基のC末端側のペプチドを切断します。また、ベンゾイルL-アルギニンエチルエステル（BAEE）、p-トルエンスルホニル-L-アルギニンメチルエステル（TAME）などの合成アミノ酸誘導体のエステル結合およびアミド結合を加水分解します。

1 BAEEユニットは、BAEEを基質として用いる場合、pH 7.6、25°C、1分間に、ΔA₂₅₃が0.001となる酵素量です(反応液量 = 3.2 mL、光路長 = 1 cm)。