トロンビン ヒト血漿由来

F2遺伝子はトロンビンタンパク質をコードし、ヒト染色体の11p11.2にマッピングされています。

ヒト血漿由来トロンビンは、以下の用途に使用されています：

• CaCl₂溶解し、ポリエチレングリコール化フィブリノゲン／細胞溶液に添加してフィブリン生成に
• ウェルプレート上でのフィブリン重合に
• プロテイナーゼ活性化受容体（PAR1、PAR3、PAR4）に対する内因性アゴニストプロテイナーゼとして細胞の刺激に

Arg-Glyを選択的に切断するセリンプロテア-ゼは、フィブリノ-ゲン内に結合し、フィブリンおよびfibrinopeptide A、Bを形成します。

トロンビンはエンド型セリンプロテアーゼで、血管障害が誘導する白血球、血小板、内皮細胞、および間葉細胞の産生を刺激します。この作用はGタンパク質共役受容体を介しています。トロンビンの触媒作用によりフィブリノーゲンのArg−Gly結合が切断され、フィブリンが生成され、フィブリノペプチドAとBが放出されます。 in vivoでのトロンビンは、肝臓で産生されるチモーゲン・プロトロンビン（第II因子）が主です。プロトロンビンは凝固活性因子であり、高値の場合は癌が示唆されます。トロンビンは融合タンパク質の切断に使用できます。トロンビン対融合タンパク質比1:500で融合タンパク質を切断できます。

pH 6.5の生理食塩水クエン酸ナトリウムバッファ-の凍結乾燥品

NIHのアッセイでは、Biggs法の変法に基づいて、トロンビンサンプル(1%緩衝アルブミン溶液で安定化)0.1 mLと、基質として希釈血漿(同量の生理食塩水で希釈)0.2 mLを用います。凝固時間が15～25秒の範囲のものだけを用いてトロンビン濃度を決定します。

より詳細な情報につきましては、www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorerの「 thrombin」をご覧ください。

活性は、NIHのThrombin Reference Standardとの直接比較によって得られるNIH unitで表しています。

研究用途に限ります。本製品は、輸出入活動を含めて、科学的な目的で使用することを意図した場合、フランスにおいて規制されています（公衆衛生法L1211-1条パラグラフ2）。購入者（すなわちエンドユーザー）は、公衆衛生法L1245-5-1条のIIのとおり、フランス研究技術省から輸入許可を得る必要があります。本製品を注文することにより、適切な輸入許可を取得していることを確認していることになります。