腫瘍壊死因子-α マウス由来

マウスの腫瘍壊死因子-αは、強力な炎症性サイトカインで、以下の用途で使用されています：

• MS1内皮細胞の活性化
• 脂肪細胞における脂質分解の誘導
• インターロイキン（IL）-6およびIL-8の遺伝子制御におけるリガンド結合および非結合のグルココルチコイド受容体（GR）に及ぼす影響の検討

腫瘍壊死因子-α (TNF-α) 別名カケクチン) は26kDaの膜結合タンパク質として発現し、その後TNF-α 変換酵素 (TACE) によって切断されて可溶性の17kDaの単量体として放出され、血中でホモ三量体を形成します。TNF-αには、抗腫瘍活性、免疫調節、炎症、食欲不振、悪液質、敗血症性ショック、ウイルス複製、造血の役割があります。TNF-αは、多数の誘導剤と抑制剤を用いると多種多様な細胞で発現します。主にTNF-α、細菌 (リポポリサッカライド)、ウイルス、寄生虫、マイトジェン、他のサイトカインなどの免疫学的負荷に反応して、マクロファージにより産生されます。TNF-α は多くの形質転換細胞 (その同名の活性) にとって細胞毒性となりますが、正常な2倍体細胞では増殖 (繊維芽細胞)、分化 (骨髄系細胞) または活性化 (好中球) を刺激することができます。 TNF-α は、DNAウイルスとRNAウイルスのいずれに対しても抗ウイルス作用を示し、数種類の他のサイトカインの産生も誘発します。TNF-αは抗腫瘍薬として治験で用いられていますが、Sigmaのサイトカイン、増殖因子およびホルモン製品は研究目的のみの使用となります。TNF-α と関連分子のTNF-β (LT-α) は、28%のアミノ酸配列が同一となる構造的に近い相同性を有し、共に同一のTNF受容体 (TNFR1とTNFR2) を活性化します。 マウスとヒトのTNF-α では、79%のアミノ酸配列が同一です。ヒトのTNF-α とは異なり、マウス型はグリコシル化されています。

腫瘍壊死因子-αは、カケクチンとしても知られており、26 kDaの膜結合型タンパク質として発現します。その後TNF-α変換酵素(TACE)による切断を受けて可溶型17 kDa単量体が放出され、循環中でホモ三量体を形成します。TNF-αは、抗腫瘍活性、免疫調節、炎症、食欲低下、悪液質、敗血症性ショック、ウイルス複製、造血などに関与します。TNF-αは、多くの形質転換細胞に対して細胞傷害性を示しますが、正常な2倍体細胞では、増殖(線維芽細胞)、分化(骨髄系細胞)、活性化(好中球)を刺激します。またTNF-αは、DNAウイルス、RNAウイルスの両者に対して抗ウイルス作用を示し、他の様々なサイトカインの産生を誘導します。

1 unitは、L929 細胞に最大半量の溶解を誘導するのに必要な量に相当します。

凍結乾燥品(10 mMリン酸ナトリウム、pH 7.5)