Bactident® Oxidase
Bactident® Oxidase wird zur Identifizierung von Mikroorganismen auf Basis ihrer Cytochrom-c-Oxidase-Aktivität eingesetzt. Ein positives Testergebnis bedeutet normalerweise, dass die Bakterien Sauerstoff nutzen können, um über eine Elektronentransportkette Energie zu erzeugen. Zu den medizinisch relevanten Oxidase-positiven Bakterien gehören Aeromonas spp., Vibrio spp., Pseudomonas spp., Campylobacter spp. und Brucella spp. Enterobakterien sind jedoch vorwiegend Oxidase-negativ.
Die Cytochromoxidase, ein in der Natur weit verbreitetes Enzym, oxidiert das reduzierte Cytochrom c und geht dabei selbst in die reduzierte und inaktive Form über. Durch Übertragung der Elektronen auf molekularen Sauerstoff kehrt die reduzierte Cytochromoxidase wieder in die aktive Form zurück. In Gegenwart von molekularem Sauerstoff kann das Cytochromoxidase/Cytochrom-c-System einer Reihe von organischen Substanzen Elektronen entziehen, unter anderem dem so genannten Nadi-Reagenz (1-Naphthol-dimethylparaphenylen-diamin), das dabei das Kondensationsmolekül Indophenolblau bildet. Bactident® Oxidase nutzt diese Reaktion zur Identifizierung von Mikroorganismen.
Bactident® E. coli
Bactident® E. coli dient zur schnellen Identifizierung von Escherichia coli. Der Test basiert auf der Detektion von zwei Enzymen, die bei den meisten E. coli-Stämmen zu finden sind: β-D-Glucuronidase und Tryptophanase. In der Familie der Enterobacteriaceae ist die β-D-Glucuronidase-Aktivität ein spezifisches Charakteristikum von E. coli und 94 % aller E. coli-Stämme besitzen dieses Enzym; daneben zeigen nur vereinzelte Salmonellen- und Shigellen-Spezies eine positive β-D-Glucuronidase-Reaktion. Tryptophanase-Aktivität (d.h. die Fähigkeit, Indol aus Tryptophan zu bilden) liegt bei 99 % aller E. coli-Stämme vor. Der Nachweis beider Enzyme ist ein äußerst zuverlässiger Indikator für das Vorliegen von E. coli.
Bactident® Indol
Bactident® Indol wird dazu verwendet, die Fähigkeit eines Mikroorganismus zur Umwandlung von Tryptophan in Indol zu bestimmen. Tryptophan ist besonders in tryptisch abgebautem Pepton reichlich vorhanden und setzt Brenztraubensäure, Ammoniak und Indol frei. Diese Reaktion wird durch das Enzymsystem Tryptophanase ermöglicht. Das Indol reagiert dann mit 4-Dimethylaminobenzalhyd zu einem dunkelroten Farbstoff. Da jedoch auch Tryptophan mit 4-Dimethylaminbenzalhyd eine Farbreaktion gibt, bedarf es einer Abtrennung des Indols. Dies wird durch die selektive Extraktion von Indol durch Butanol erreicht.